Descripción: Evidencias fisiológicas sugieren una interacción entre el receptor (R) de bradiquinina (BK) B2 y el RMas de angiotensina (Ang) (1-7). La base molecular deelloes desconocida. Investigamos la heteromerización de los RB2 y Mas y sus consecuencias funcionales. El RB2 fusionado a la proteína fluorescente cian y el RMas fusionado a la proteína fluorescente amarilla se expresaron en células HEK293T. El análisis de transferencia de energía de resonancia de fluorescencia mostró que dichos Rsformaron un heterómero constitutivo que no fue modificado por sus agonistas mientras que fue disminuido por los antagonistas de dichos Rs, sugiriendouna disociación. La heteromerización indujo un aumento en la afinidad por el ligando y una tasa de secuestro más lenta desde la membrana plasmática en comparación con los Rs individuales. Respecto a la señalización, se detectó una activación de Aktpromovida por BK solo en células que expresaron el heterómero. Ang-(1-7) y BK provocaron efectos antiproliferativos solo en células que expresaron el heterómeroRB2-RMas, pero no en células que expresaron cada R solo. Confirmamos la interacción RB2-RMas en condiciones nativas. Nuestros hallazgos explican la interacción entre BK y Ang-(1-7). La heteromerizaciónRB2-RMas induce cambios funcionales en los Rs que llevarían a propiedades protectoras de mayor duración.