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Mecanismo de acción de ACTH : purificación, caracterización y función del sustrato endógeno de la Proteína Quinasa AMPc dependiente
Mechanism of action of ACTH : purification, characterisation and function of the endogenous substrate of the cAMP-dependent Protein Quinase
Del Valle Paz, Cristina
Director(a):
Podestá, Ernesto Jorge
Institución otorgante:
Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
Fecha:
1996
Tipo de documento:
info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
Formato:
application/pdf
Idioma:
spa
Temas:
ACTH - PROTEÍNA QUINASA AMPC DEPENDIENTE - ESTEROIDOGÉNESIS - ZONA FASCICULATA - FOSFOLIPASA A2 - ACTH - CAMP-DEPENDENT PROTEIN KINASE - STEROIDOGENESIS - ADRENAL ZONE FASCICULATA - PHOSPHOLIPASE A2
Descripción:
Trabajos previos sugerían la presencia en tejidos esteroidogénicos deuna proteína soluble ACTH-y AMPc-dependiente capaz de estimular lasíntesis de esteroides. En este trabajo se describe la purificación ahomogeneidad de esta proteína y su caracterización. Apartir de zona fasciculata de adrenales de ratas tratadas con ACTH,y mediante cromatografías en columnas de DEAE-celulosa, Sephadex G-100, Mono Q-HPLC y Superosa-HPLC y un procedimiento de elución deproteínas de geles de poliacrilamida, se purificó una proteína de 43 kDa (p43) capaz de estimular "in vitro" la síntesisde esteroides. El efecto de p43es dosis dependiente y es bloqueado por inhibidores de la fosfolipasa A2 (PLA2). La microsecuenciación peptídica demostró que p43 es una proteínanovel. Anticuerpos anti-péptidos sintéticos bloquearon la actividadesteroidogénica de p43, lo que demuestra que la secuencia determinadacorresponde a la proteína bioactiva. Ademas todos los anticuerposobtenidos reconocieron a la proteina desnaturalizada.p43 es una fosfoproteína con varios sitiosde fosforilación y el gradode fostorilación de la misma se halla bajo control hormonal, lo cual sugiereque la fosforilación de p43 se produce a través de mecanismos queinvolucran la activación de la proteína quinasa AMPc dependiente (PKA)mediada por ACTH. p43 puede ser fosforilada "in vitro" por PK A, lo cualrefuerza la hipótesis planteada. Se concluye que p43 es una novel fosfoproteína intermediaria en laestimulación de la sintesis de esteroides inducida por ACTH y que sumecanismo de acción posiblemente involucre, directa o indirectamente, laactivación de una PLA2.
Identificador:
https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n2890_DelVallePaz
Derechos:
info:eu-repo/semantics/openAccess
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
Licencia de uso:
Descargar texto: 
tesis_n2890_DelVallePaz.oai
tesis_n2890_DelVallePaz.oai Cita bibliográfica:
Del Valle Paz, Cristina (1996). Mecanismo de acción de ACTH : purificación, caracterización y función del sustrato endógeno de la Proteína Quinasa AMPc dependiente. (info:eu-repo/semantics/doctoralThesis). Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. [consultado: ] Disponible en el Repositorio Digital Institucional de la Universidad de Buenos Aires: <https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n2890_DelVallePaz>
