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Fosfatasas de proteínas con dominios Kelch en Arabidopsis thaliana. Estudios funcionales, estructurales y evolutivos


Protein phosphatases with Kelch-like domains in Arabidopsis thaliana. Functional, structural and evolutionary studies

Maselli, Gustavo Ariel

Director(a):
Mora García, Santiago
 
Institución otorgante:
Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires
Fecha:
2016-05-31
Tipo de documento: 
Tesis Doctoral
 
Formato:
text; pdf
Idioma:
Español
Temas:
Biología / Biología Molecular y Celular - Biología / Bioquímica - ARABIDOPSIS THALIANA - FOSFATASA DE PROTEINAS - PPKL - RELACIONES EVOLUTIVAS - OLIGOMERIZACION - ESTRUCTURA INTRINSECAMENTE DESORDENADA
Descripción:
Las fosfatasas de proteínas con dominios Kelch (PPKL) son miembros de la familia PPP de fosfatasas de serinas y treoninas que están presentes sólo en algas verdes, plantas y alveolados. Las PPKL son proteínas bimodulares con un dominio N-terminal de tipo turbina β y un dominio catalítico en el extremo C-terminal, separados por una extensa secuencia conectora sin homología con otras conocidas. En las plantas, las PPKLs han sido descriptas como efectoras de la señalización por brassinosteroides y aparecen involucradas en el control de la proliferación celular. En este trabajo se han reevaluado los roles de los cuatro miembros de la familia PPKL presentes en Arabidopsis thaliana (BSL1, BSL2, BSL3 y BSU1) mediante análisis filogenéticos, funcionales y genéticos. BSL1 y BSL2/BSL3 pertenecen a dos clados evolutivos antiguos que han sido altamente conservados en las plantas terrestres; en cambio, los genes de tipo BSU1 se encuentran exclusivamente en la familia Brassicaceae y muestran una notable divergencia de secuencia, incluso entre especies estrechamente emparentadas. La pérdida de función simultánea de dos parálogos cercanamente relacionados, BSL2 y BSL3, causa un conjunto de alteraciones fenotípicas peculiares y novedosas; la pérdida de función de BSL1 es, en cambio, fenotípicamente silenciosa. Sin embargo, los tres parálogos más importantes cumplen juntos un papel esencial en etapas tempranas del desarrollo, en el cual BSU1 no puede suplantarlos. Estos patrones evolutivos se ven reflejados en un comportamiento inusual de las PPKL que las diferencia del resto de las fosfatasas de tipo PPP: su capacidad de participar en interacciones homotípicas. BSL1, BSL2 y BSL3 se comportan in vivo como homodímeros, mientras que BSU1 sólo es capaz de realizar interacciones débiles y/o transitorias consigo misma. Curiosamente, se encontró que los determinantes de la interacción son diferentes entre los miembros de los clados principales. En BSL1, el dominio catalítico es el principal impulsor de la interacción; en contraste, el dominio catalítico de BSL2 es necesario, pero no suficiente, y la dimerización requiere de dos porciones de secuencia en el dominio conector. El dominio conector de BSL2 se comporta en solución como una proteína intrínsecamente desordenada propensa a formar elementos de estructura secundaria frente a perturbaciones leves del medio. La presencia de un miembro altamente divergente, en conjunto con la inusual capacidad de formar homodímeros y las diferencias presentes entre parálogos con alto grado de conservación, ponen de manifiesto la complejidad de esta pequeña y esencial familia génica, al tiempo que cuestionan los fundamentos de la asignación de sus roles funcionales.
Identificador:
http://digital.bl.fcen.uba.ar/gsdl-282/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=tesis&d=Tesis_6002_Maselli
Identificador único:
http://repositoriouba.sisbi.uba.ar/h/4384
Derechos:
info:eu-repo/semantics/openAccess
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
Licencia de uso:
Licencia Creative Commons

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Cita bibliográfica:

Maselli, Gustavo Ariel  (2016-05-31).     Fosfatasas de proteínas con dominios Kelch en Arabidopsis thaliana. Estudios funcionales, estructurales y evolutivos.  (Tesis Doctoral).    Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires.    [consultado:  ] Disponible en el Repositorio Digital Institucional de la Universidad de Buenos Aires:  <http://digital.bl.fcen.uba.ar/gsdl-282/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=tesis&d=Tesis_6002_Maselli>