Regulación iónica en branquias del cangrejo Chasmagnathus granulatus, Dana 1851 (decapoda). Modificaciones ultraestructurales, enzimas involucradas y vías de regulación del transporte iónico

Institución otorgante:

Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales

Fecha:

2003

Tipo de documento: 

info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
 

Formato:

application/pdf

Idioma:

spa

Temas:

ANHIDRASA CARBONICA - BRANQUIA - CANGREJO - CHASMAGNATHUS GRANULATUS - DOPAMINA - FOSFATASA ALCALINA - NA+/K+-ATPASA - PROTEINA QUINASA - PKA - PKC - PROTEINA FOSFATASA - REGULACION IONICA - SALINIDAD - ULTRAESTRUCTURA - V-H+-ATPASA - ALKALINE PHOSPHATASES - CARBONIC ANHYDRASE - CRAB - CHASMAGNATHUS GRANULATUS - DOPAMINE - GILL - ION REGULATION - NA+/K+-ATPASE - PROTEIN KINASE - PKA - PKC - PROTEIN PHOSPHATASE - SALINITY - ULTRASTRUCTURE - V-H+-ATPASE

Descripción:

El presente estudio muestra adaptaciones morfológicas y bioquímicas de lasbranquias del cangrejo Chasmagnathus granulatus aclimatado a distintas salinidades (10, 30 y 45 %o). En las tres salinidades, el epitelio que tapiza la branquia 6 está formado porcélulas en pilar, con función de soporte estructural y por ionocítos, con extensodesarrollo de membrana plasmática basolateral y apical, y gran densidad mitocondrial. Los pliegues de membrana apical delimitan espacios subcuticulares que aumentan entamaño al incrementar la salinidad externa. Las uniones septadas extensas yramificadas en las branquias de cangrejos aclimatados a 10 %o, se acortan y sesimplifican en 30 y 45 %o, indicando un aumento en la permeabilidad paracelular ensituaciones de excreción iónica. La fosfatasa alcalina sensible a levamisol (másconcentrada en la fracción de membrana) se induce a 45 %o, lo que sugiere suparticipación en hipo-regulación y modularía de forma positiva a la Na+/K+-ATPasa (NKA). La actividad de anhidrasa carbónica (AC) y de NKA de branquias posterioresse induce a 10 %o, indicando su participación en la captación activa de iones. En mediosoligohalinos (<5 %o), existe una inducción aún mayor de AC y la absorción iónicadirigida por NKA se complementa con un mecanismo de captación activa yelectrogénica que involucra a la AC, V-H+-ATPasa y al intercambiador apical Cl-/ HCO3-. La branquia 5, además de células en pilar y células involucradas en elintercambio gaseoso, posee un tipo celular similar a las células que secretan H+, congran densidad mitocondrial, desarrollo de membrana apical y numerosas vesículas. Aunque aún no determinado, se presume que este tipo celular participa de procesos detransporte transepitelial, como por ejemplo excreción de amonio o equilibrio ácidobase. La actividad de NKA esta regulada por vías intracelulares antagónicas queinvolucran a las protein quinasas A y C (PKA, PKC) y proteín fosfatasas (PP). Laactivación de PKA determina una estimulación en NKA, obteniéndose lo contrario con PKC. La dopamina ejerce una función moduladora sobre la NKA, a través de la via de PKA y no de PKC. En condiciones basales, en las cuales no se hallaba activada la PKA,la unión dopamina-receptor provoca la activación de adenilato ciclasa vía proteina G, yse incrementan las concentraciones de AMPc. Éste, a su vez, activa la PKA, quefosforila (y activa) moléculas de NKA. Luego se produce la inactivación de la adenilatociclasa. Probablemente, la PKA fosforile al receptor y lo inactive (o le cambie suacoplamiento a una proteína G inhibitoria de la adenilato ciclasa), para dar lugar a otroreceptor de dopamina de menor afinidad y acoplado a una proteína Gi. La disminuciónen las concentraciones de AMPc, ocasiona una reducción en la actividad de PKA. Estopermitiría la liberación de la inhibición de PP, que mediante la remoción de fosfatos,devuelven a la NKA a las condiciones iniciales. Cuando la vía de PKA se hallapreviamente activada, la dopamina actúa como un modulador negativo, ya quedispara en forma directa la inhibición de la adenilato ciclasa, obteniéndose unareducción en la actividad de NKA.

Identificador:

https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n3630_Genovese